当前位置： 文档下载 > 所有分类 > 高等教育 > 理学 > His and Gst tag蛋白纯化原理本文档用图示方法介绍了His and Gst tag融合蛋白纯化的原理。
His tag 和GST tag 融合蛋白的纯化原理
本文中，通过图片形象的描述着两种纯化的结合作用力，以及洗脱的原理。希望通过对这些图片的说明，可以帮助了解实验的原理。
his- tag所用层析凝胶的基质上连接了一个NTA（[=nitrilotriacetic acid]氮基三乙酸），可以与Ni离子结合，而Ni离子与融合蛋白的6Xhis氨基酸之间产生如图的吸引力，从而将带 有his-tag组氨酸标签的融合 蛋白与其它蛋白区分开来。
从图中可以看到，组氨酸残基红色的五元咪唑环是蛋白与Ni离子作用的关键。
因此,当我们用高浓度的咪唑（imidazole）溶液洗脱的时侯（如250mM），咪唑便于蛋白质his-tag的咪唑环竞争结合，最终将融合蛋白从凝胶上洗脱下来。
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左图是用以纯化GST-tag融合蛋白的凝胶主要结构，凝胶手臂上通过硫键结合一个谷胱甘肽（如右图所示）。
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