此生物化学复习资料以 张跃林、陶令霞 主编的生物化学为基础编写。
生物化学复习资料
第一章 蛋白质化学
第一节 蛋白质的基本结构单位——氨基酸
凯氏定氮法:每克样品蛋白质含量(g)=每克样品中含氮量x 6.25 氨基酸结构通式:
蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。 氨基酸分类:(1)脂肪族基团:丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸 (2)芳香族基团:苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸(3)含硫基团:蛋氨酸(甲硫氨酸)、半胱氨酸(4)含醇基基团:丝氨酸、苏氨酸(5)碱性基团:赖氨酸、精氨酸、组氨酸(6)酸性基团:天冬氨酸、谷氨酸(7)含酰胺基团:天冬酰胺、谷氨酰胺 必需氨基酸(8种):人体必不可少,而机体内又不能合成,必需从食物中补充的氨基酸。 蛋氨酸(甲硫氨酸)、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸 氨基酸的两性性质:氨基酸可接受质子而形成NH3+,具有碱性;羧基可释放质子而解离成COO-,具有酸性。这就是氨基酸的两性性质。
氨基酸等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。
蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性,在波长280nm处有最大吸收值。 镰刀形细胞贫血:血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换 。
第二节 肽
肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。 肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式,它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。
少于10个氨基酸的肽称为寡肽,由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。
谷胱甘肽(GSH)是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽,含有一个活泼的巯基。参与细胞内的氧化还原作用,是一种抗氧化剂,对许多酶具有保护作用。 化学性质:(1)茚三酮反应:生产蓝紫色物质(2)桑格反应 第三节 蛋白质的分子结构
蛋白质的一级结构:是指氨基酸在肽链中的排列顺序。
蛋白质的二级结构:是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。
蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 蛋白质的四级结构:指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。
维持蛋白质一级结构的化学键有肽键和二硫键,维持二级结构靠氢键,维持三级结构和四级结构靠次级键,其中包括氢键、疏水键、离子键和范德华力。
第四节 蛋白质的重要性质 书P16
蛋白质的等电点:当蛋白质解离的阴阳离子浓度相等即净电荷为零,此时介质的pH即为蛋白质的等电点。
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